ძირითადი განსხვავება - ჰოლოენზიმი აპოენზიმის წინააღმდეგ
ფერმენტები არის ბიოლოგიური კატალიზატორები, რომლებიც ზრდის ორგანიზმში ქიმიური რეაქციების სიჩქარეს. ისინი წარმოადგენენ ამინომჟავების თანმიმდევრობისგან შემდგარ ცილებს. ფერმენტები მონაწილეობენ ქიმიურ რეაქციებში მოხმარების გარეშე. ისინი სპეციფიკურია სუბსტრატებისა და ქიმიური რეაქციებისთვის. ფერმენტის ფუნქციას მხარს უჭერს სხვადასხვა არაცილოვანი მცირე მოლეკულები. ისინი ცნობილია როგორც კოფაქტორები. ისინი ეხმარებიან ფერმენტებს მათ კატალიზურ მოქმედებაში. ეს კოფაქტორები შეიძლება იყოს ლითონის იონები ან კოენზიმები; ისინი ასევე შეიძლება იყოს არაორგანული ან ორგანული მოლეკულები. ბევრი ფერმენტი მოითხოვს კოფაქტორს, რომ გახდეს აქტიური და დაიწყოს კატალიზური ფუნქცია.კოფაქტორთან შეკავშირებიდან გამომდინარე, ფერმენტებს აქვთ ორი ფორმა, სახელად აპოენზიმი და ჰოლოენზიმი. ჰოლოენზიმსა და აპოენზიმს შორის მთავარი განსხვავებაა ის, რომ აპოენზიმი არის ფერმენტის ცილოვანი კომპონენტი, რომელიც არააქტიურია და არ არის დაკავშირებული კოფაქტორთან, ხოლო ჰოლოენზიმი არის ფერმენტის ცილოვანი კომპონენტი და შეკრული კოფაქტორი, რომელიც ქმნის ფერმენტის აქტიურ ფორმას.
რა არის ჰოლოენზიმი?
ფერმენტები არის ცილები, რომლებიც ახდენენ ბიოქიმიურ რეაქციებს უჯრედებში. ფერმენტების უმეტესობას კატალიზური ფუნქციების დასაწყებად მცირე არაცილოვანი მოლეკულა სჭირდება. ეს მოლეკულები ცნობილია როგორც კოფაქტორები. კოფაქტორები ძირითადად არაორგანული ან ორგანული მოლეკულებია. კოფაქტორები იყოფა ორ ძირითად ტიპად, სახელად ლითონის იონები და კოენზიმები. კოფაქტორის შეერთება აუცილებელია ფერმენტის გააქტიურებისა და ქიმიური რეაქციის დასაწყებად. როდესაც ფერმენტის ცილოვანი კომპონენტი უკავშირდება კოფაქტორს, სრული მოლეკულა ცნობილია როგორც ჰოლოენზიმი. ჰოლოენზიმი კატალიზურად აქტიურია.აქედან გამომდინარე, ის აქტიურად აკავშირებს სუბსტრატებს და ზრდის რეაქციის სიჩქარეს. კოენზიმები თავისუფლად უკავშირდებიან ფერმენტებს, ხოლო პროთეზირების ჯგუფები მჭიდროდ აკავშირებენ აპოენზიმებს. ზოგიერთი კოფაქტორი უკავშირდება ფერმენტის აქტიურ ადგილს. შებოჭვისას ის ცვლის ფერმენტის კონფორმაციას და აძლიერებს სუბსტრატების შეკავშირებას ფერმენტის აქტიურ ადგილთან.
დნმ პოლიმერაზა და რნმ პოლიმერაზა ორი ჰოლოენზიმია. დნმ პოლიმერაზა მოითხოვს მაგნიუმის იონებს, რომ გახდეს აქტიური და დაიწყოს დნმ-ის პოლიმერიზაცია. რნმ პოლიმერაზას სჭირდება სიგმა ფაქტორი მისი კატალიზური ფუნქციისთვის.
რა არის აპოენზიმი?
აპოენზიმი არის ფერმენტი კოფაქტორთან შეკავშირებამდე. სხვა სიტყვებით რომ ვთქვათ, აპოენზიმი არის ფერმენტის ცილოვანი ნაწილი, რომელსაც აკლია კოფაქტორი. აპოენზიმი კატალიზურად არააქტიური და არასრულია. ის ქმნის აქტიურ ფერმენტულ სისტემას კოენზიმთან შერწყმისას და განსაზღვრავს ამ სისტემის სპეციფიკას სუბსტრატისთვის. არსებობს მრავალი კოფაქტორი, რომელიც აკავშირებს აპოენზიმებს ჰოლოენზიმების შესაქმნელად.საერთო კოენზიმებია NAD+, FAD, კოენზიმი A, B ვიტამინები და ვიტამინი C. ჩვეულებრივი ლითონის იონები, რომლებიც აკავშირებენ აპოენზიმებს, არის რკინა, სპილენძი, კალციუმი, თუთია, მაგნიუმი და ა.შ. როგორც კი კოფაქტორი ამოღებულია ჰოლოენზიმიდან, ის კვლავ გარდაიქმნება აპოენზიმად, რომელიც არის არააქტიური და არასრული.
კოფაქტორის არსებობა აპოენზიმის აქტიურ ადგილზე აუცილებელია, რადგან ისინი უზრუნველყოფენ ჯგუფებს ან უბნებს, რომლებსაც ფერმენტის ცილოვანი ნაწილი არ ფლობს რეაქციის კატალიზებისთვის.
სურათი 01: აპოენზიმი და ჰოლოენზიმი
რა განსხვავებაა ჰოლოენზიმსა და აპოენზიმს შორის?
ჰოლოენზიმი vs აპოენზიმი |
|
| ჰოლოენზიმი არის აქტიური ფერმენტი, რომელიც შედგება მის კოფაქტორთან დაკავშირებული აპოენზიმისგან. | აპოენზიმი არის ცილოვანი კომპონენტი, რომელსაც აკლია კოფაქტორი. |
| კოფაქტორი | |
| ჰოლოენზიმი უკავშირდება მის კოფაქტორს. | აპოენზიმი არის ფერმენტის კომპონენტი კოფაქტორის გარეშე. |
| აქტივობა | |
| ჰოლოენზიმი კატალიზურად აქტიურია. | აპოენზიმი კატალიზურად არააქტიურია. |
| სისრულე | |
| ჰოლოენზიმი დასრულებულია და შეუძლია რეაქციის დაწყება. | აპოენზიმი არასრულია და არ შეუძლია რეაქციის დაწყება. |
| მაგალითები | |
| დნმ პოლიმერაზა, რნმ პოლიმერაზა ჰოლოენზიმის მაგალითია. | ასპარტატ ტრანსკარბამოილაზა არის აპოენზიმის მაგალითი. |
შეჯამება - ჰოლოენზიმი vs აპოენზიმი
ფერმენტები უჯრედების ბიოლოგიური კატალიზატორებია. ისინი აქვეითებენ რეაქციის წარმოქმნისთვის საჭირო ენერგიას. ფერმენტები ზრდის რეაქციის სიჩქარეს სუბსტრატის პროდუქტად გარდაქმნის აქტიური ინდუცირებით. ისინი კონკრეტულად ახდენენ რეაქციების კატალიზებას რეაქციებში შესვლის გარეშე. ფერმენტები შედგება ცილის მოლეკულებისგან. ფერმენტის ცილოვანი ნაწილი ცნობილია როგორც აპოენზიმი. აპოენზიმს სჭირდება შეკავშირება არაცილოვან მცირე მოლეკულებთან, რომლებსაც კოფაქტორები ეწოდება, რომ გახდეს აქტიური. როდესაც აპოენზიმი უკავშირდება კოფაქტორს, კომპლექსი ცნობილია როგორც ჰოლოენზიმი. ჰოლოენზიმი კატალიზურად აქტიურია ქიმიური რეაქციის დასაწყებად. სუბსტრატი უკავშირდება ჰოლოენზიმს და არა აპოენზიმს.ეს არის განსხვავება ჰოლოენზიმსა და აპოენზიმს შორის.
ჩამოტვირთეთ ჰოლოენზიმის PDF ვერსია აპოენზიმის წინააღმდეგ
შეგიძლიათ ჩამოტვირთოთ ამ სტატიის PDF ვერსია და გამოიყენოთ იგი ოფლაინ მიზნებისთვის ციტირების შენიშვნების მიხედვით. გთხოვთ გადმოწეროთ PDF ვერსია აქ სხვაობა ჰოლოენზიმსა და აპოენზიმს შორის.
