ძირითადი განსხვავება - ტრიპსინი ქიმოტრიფსინის წინააღმდეგ
პროტეინის მონელება ძალიან მნიშვნელოვანი პროცესია ცოცხალ ორგანიზმებში მონელების მთლიან პროცედურაში. რთული ცილები შეიწოვება მის ამინომჟავების მონომერებში და შეიწოვება წვრილი ნაწლავების მეშვეობით. ცილები აუცილებელია, რადგან ისინი ასრულებენ ძირითად ფუნქციურ და სტრუქტურულ როლს ორგანიზმში. ცილის მონელება ხდება ცილის მომნელებელი ფერმენტების მეშვეობით, რომლებიც მოიცავს ტრიფსინს, ქიმოტრიფსინს, პეპტიდაზებს და პროტეაზებს. ტრიფსინი არის ცილის მომნელებელი ფერმენტი, რომელიც წყვეტს პეპტიდურ კავშირს ძირითად ამინომჟავებთან, რომლებიც მოიცავს ლიზინს და არგინინს. ქიმოტრიფსინი ასევე არის ცილის მომნელებელი ფერმენტი, რომელიც არღვევს პეპტიდურ კავშირს არომატულ ამინომჟავებთან, როგორიცაა ფენილალანინი, ტრიპტოფანი და ტიროზინი.ტრიფსინსა და ქიმოტრიფსინს შორის მთავარი განსხვავებაა ამინომჟავის პოზიცია, რომელშიც ის იშლება ცილაში. ტრიფსინი იშლება ძირითადი ამინომჟავების პოზიციებზე, ხოლო ქიმოტრიფსინი იშლება არომატულ ამინომჟავების პოზიციებზე.
რა არის ტრიპსინი?
ტრიფსინი არის 23,3 kDa ცილა, რომელიც მიეკუთვნება სერინის პროტეაზების ოჯახს და მისი ძირითადი სუბსტრატები ძირითადი ამინომჟავებია. ეს ძირითადი ამინომჟავები მოიცავს არგინინს და ლიზინს. ტრიფსინი 1876 წელს აღმოაჩინა კუჰნემ. ტრიფსინი არის გლობულური ცილა და არსებობს მისი არააქტიური ფორმით, რომელიც არის ტრიფსინოგენი - ზიმოგენი. ტრიპსინის მოქმედების მექანიზმი ემყარება სერინის პროტეაზას აქტივობას.
ტრიფსინი იშლება ძირითადი ამინომჟავების C ბოლო ბოლოში. ეს არის ჰიდროლიზის რეაქცია და ხდება წვრილ ნაწლავში pH - 8.0. ტრიფსინოგენის გააქტიურება ხდება ტერმინალური ჰექსაპეპტიდის მოცილების გზით და ის წარმოქმნის აქტიურ ფორმას; ტრიპსინი. აქტიური ტრიპსინი ორი ძირითადი ტიპისაა; α – ტრიფსინი და β-ტრიფსინი.ისინი განსხვავდებიან თერმული სტაბილურობითა და სტრუქტურით. ტრიპსინის აქტიური ადგილი შეიცავს ჰისტიდინს (H63), ასპარტინის მჟავას (D107) და სერინს (S200).
სურათი 01: ტრიპსინი
ტრიფსინის ფერმენტული მოქმედება ინჰიბირებულია DFP, აპროტინინი, Ag+, ბენზამიდინი და EDTA. ტრიფსინის გამოყენება მოიცავს ქსოვილის დისოციაციას, ტრიპსინიზაციას ცხოველთა უჯრედების კულტურაში, ტრიპსური რუკების შედგენაში, ცილების ინ ვიტრო კვლევებში, თითის ანაბეჭდებსა და ქსოვილების კულტურაში.
რა არის ქიმოტრიფსინი?
ქიმოტრიფსინს აქვს მოლეკულური წონა 25,6 კდა და მიეკუთვნება სერინის პროტეაზას ოჯახს და ის არის ენდოპეპტიდაზა. ქიმოტრიფსინი არსებობს მისი არააქტიური ფორმით, რომელიც არის ქიმოტრიფსინოგენი. ქიმოტრიფსინი აღმოაჩინეს 1900-იან წლებში.ქიმოტრიფსინი ასუფთავებს პეპტიდურ კავშირებს არომატულ ამინომჟავებში. ამ არომატულ სუბსტრატებში შედის ტიროზინი, ფენილალანინი და ტრიპტოფანი. ამ ფერმენტის სუბსტრატები ძირითადად L-იზომერებშია და ადვილად მოქმედებენ ამინომჟავების ამიდებსა და ეთერებზე. ოპტიმალური pH, რომელშიც ქიმოტრიფსინი მოქმედებს, არის 7.8 – 8.0. არსებობს ქიმოტრიფსინის ორი ძირითადი ფორმა, როგორიცაა ქიმოტრიფსინი A და ქიმოტრიფსინი B და ისინი ოდნავ განსხვავდებიან სტრუქტურული და პროტეოლიზური მახასიათებლებით. ქიმოტრიფსინის აქტიური ადგილი შეიცავს კატალიზურ ტრიადას და შედგება ჰისტიდინისგან (H57), ასპარტინის მჟავისგან (D102) და სერინისგან (S195).
სურათი 02: ქიმოტრიფსინი
ქიმოტრიფსინის აქტივატორებია ცეტილტრიმეთილამონიუმის ბრომიდი, დოდეცილტრიმეთილამონიუმის ბრომიდი, ჰექსადეცილტრიმეთილამონიუმის ბრომიდი და ტეტრაბუტილამონიუმის ბრომიდი.ქიმოტრიფსინის ინჰიბიტორებია პეპტიდილალდეჰიდები, ბორის მჟავები და კუმარინის წარმოებულები. ქიმოტრიფსინი კომერციულად გამოიყენება პეპტიდების სინთეზში, პეპტიდების რუკების და პეპტიდური თითის ანაბეჭდის დროს.
რა მსგავსებაა ტრიფსინსა და ქიმოტრიფსინს შორის?
- ორივე ფერმენტი არის სერინის პროტეაზა.
- ორივე ფერმენტი წყვეტს პეპტიდურ კავშირებს.
- ორივე ფერმენტი მოქმედებს წვრილ ნაწლავში.
- ორივე ფერმენტი არსებობს მისი არააქტიური ფორმით, როგორც ზიმოგენები.
- ორივე ფერმენტი შედგება კატალიზური ტრიადისგან, რომელიც შეიცავს ჰისტიდინს, ასპარტინის მჟავას და სერინს მის აქტიურ ადგილზე.
- ორივე ფერმენტი თავდაპირველად აღმოაჩინეს და ამოღებულ იქნა პირუტყვისგან.
- ორივე ფერმენტის წარმოება ამჟამად ხდება რეკომბინანტული დნმ-ის ტექნიკით.
- ორივე ფერმენტი მოქმედებს ოპტიმალურ საბაზისო pH-ზე.
- ორივე ფერმენტი გამოიყენება in vitro სხვადასხვა ინდუსტრიაში.
რა განსხვავებაა ტრიფსინსა და ქიმოტრიფსინს შორის?
ტრიფსინი vs ქიმოტრიფსინი |
|
| ტრიფსინი არის ცილის მომნელებელი ფერმენტი, რომელიც წყვეტს პეპტიდურ კავშირს ძირითად ამინომჟავებთან, როგორიცაა ლიზინი და არგინინი. | ქიმოტრიფსინი, რომელიც ასევე არის ცილის მომნელებელი ფერმენტი, წყვეტს პეპტიდურ კავშირს არომატულ ამინომჟავებთან, როგორიცაა ფენილალანინი, ტრიპტოფანი და ტიროზინი. |
| მოლეკულური წონა | |
| ტრიფსინის მოლეკულური წონა არის 23,3 კ და. | ქიმოტრიფსინის მოლეკულური წონა არის 25,6 კ და. |
| სუბსტრატები | |
| კომპლექსური ცილები შეიწოვება ამინომჟავების მონომერებში და შეიწოვება წვრილი ნაწლავების მეშვეობით. | არომატული ამინომჟავების სუბსტრატები, როგორიცაა ტიროზინი, ტრიპტოფანი და ფენილალანინი, მოქმედებს ქიმოტრიფსინზე. |
| ზიმოგენური ფერმენტის ფორმა | |
| ტრიფსინოგენი არის ტრიფსინის არააქტიური ფორმა. | ქიმოტრიფსინოგენი არის ქიმოტრიფსინის არააქტიური ფორმა. |
| აქტივატორები | |
| ლანთანიდები არიან ტრიპსინის აქტივატორები. | ცეტილტრიმეთილამონიუმის ბრომიდი, დოდეცილტრიმეთილამონიუმის ბრომიდი, ჰექსადეცილტრიმეთილამონიუმის ბრომიდი და ტეტრაბუტილამონიუმის ბრომიდი არიან ქიმოტრიფსინის აქტივატორები. |
|
ინჰიბიტორები |
|
| DFP, აპროტინინი, Ag+, ბენზამიდინი და EDTA არის ტრიპსინის ინჰიბიტორები. | პეპტიდილალდეჰიდები, ბორის მჟავები და კუმარინის წარმოებულები არიან ქიმოტრიფსინის ინჰიბიტორები. |
შეჯამება – ტრიპსინი vs ქიმოტრიფსინი
პეპტიდაზები ან პროტეოლიზური ფერმენტები ანაწილებენ ცილებს პეპტიდური ბმის ჰიდროლიზის მეშვეობით. ტრიფსინი არღვევს პეპტიდურ კავშირს ძირითად ამინომჟავებში, ხოლო ქიმოტრიფსინი არღვევს პეპტიდურ კავშირს არომატულ ამინომჟავების ნარჩენებზე. ორივე ფერმენტი არის სერინის პეპტიდაზა და მოქმედებს წვრილ ნაწლავში ძირითადი pH გარემოში. ამჟამად, მრავალი კვლევა ჩართულია ტრიფსინის და ქიმოტრიფსინის წარმოებაში რეკომბინანტული დნმ-ის ტექნოლოგიის გამოყენებით სხვადასხვა ბაქტერიული და სოკოვანი სახეობების გამოყენებით, რადგან ამ ფერმენტებს აქვთ მაღალი ინდუსტრიული ღირებულება. ეს არის განსხვავება ტრიფსინსა და ქიმოტრიფსინს შორის.
ჩამოტვირთეთ Trypsin vs Chymotrypsin-ის PDF ვერსია
შეგიძლიათ ჩამოტვირთოთ ამ სტატიის PDF ვერსია და გამოიყენოთ იგი ოფლაინ მიზნებისთვის ციტირების შენიშვნის მიხედვით. გთხოვთ გადმოწეროთ PDF ვერსია აქ სხვაობა ტრიფსინსა და ქიმოტრიფსინს შორის
